ENZIMI = Proteine specializzate – vedi: Coenzima Q10
La parola Enzima, proviene dal greco: en = dentro + zymé = fermento; sostanza organica generalmente derivante da organismi animali, vegetali o da cellule specializzate e che è capace di catalizzare una reazione biochimica. Il termine “enzima” fu coniato nel 1897 dal fisiologo tedesco Wilhelm Kühne (1837-1900).
Migliaia di reazioni chimiche avvengono naturalmente negli organismi viventi, specie nell’uomo e nell’animale, mantenendo il soggetto vivo ed efficiente, grazie anche e soprattutto agli enzimi.
La quantita’ degli enzimi non e’ costante negli organismi viventi, in quanto le varie alterazioni che possono intervenire, sono generate nell’uomo da: cibi contaminati e/o industrializzati e quindi privi di enzimi, da Vaccini, da farmaci, droghe, alcool, eccesso di stressfisico, stress psicologico, sostanze tossiche, metalli pesanti, cattive condizioni climatiche, alterazione del pH digestivo dovuto ad es. da cibi inadatti, della flora batterica ecc.
Essi sono quindi di importanza fondamentale in tutti i processi vitali e sono anche alla base delle tramutazioni atomiche a bassa energia-temperatura, da un elemento ad un altro secondo regole precise; in particolare nel corpo umano, la regolazione del buon funzionamento della pompa Sodio/Potassio viene salvaguardata ad esempio, dagli ascorbati dei 4 macro elementi (macro minerali).
Gli Enzimi sono strutture molecolari di natura proteica che negli organismi viventi svolgono la funzione di catalizzatori biologici, ossia di sostanze capaci di accelerare il decorso di una reazione chimica.
Essi sono sostanze vitali che accelerano le reazioni biochimiche dell’organismo; essi sono creati nelle varie parti del corpo a seconda delle necessità; sono proteine ad alto peso molecolare create dagli organismi viventi e precisamente dalle cellule, dai funghi, dai batteri autoctoni (negli organismi viventi) oppure nei vari terreni agricoli o terreni di coltura.
Gli enzimi, essendo prodotti dalle cellule, dai batteri e dai funghi, questi producono vari tipi di enzimi a seconda del terreno cellulare e del terreno di coltura ove ad esempio i microorganismi abitano (corpi viventi, vegetali, minerali e/o terreni di coltura); essi quindi producono o possono produrre varie tipologie di enzimi, perche i microorganismi, nutrendosi degli elementi esistenti in un certo tipo di terreno, producono enzimi in funzione del tipo di terreno nel quale sono inseriti, cio’ significa che ogni microorganismo, a seconda del tipo di coltura nel quale vive e prolifera, produrra’ un certo tipo di enzimi, quindi anche variando, per lo stesso microorganismo, il suo terreno di coltura, potremo avere diversi tipi di enzimi: alimentari (EA), per i biocombustibili, petrolio, biomasse, ecc.
Un esempio, se immettiamo un certo tipo di microrganismo nel terreno di coltura un certo tipo di frutta, otterremo degli enzimi adatti ad essere assunti per ben digerire quel tipo di frutta, idem se cambiamo la coltura ed immettiamo un certo tipo di verdure o di proteine vegetali, otterremo certi enzimi propri alla digestione di quel tipo di prodotto e cosi via…
(EA) Enzimi Alimentari – vedi disposizioni per la commercializzazione e l’uso di detti enzimi
– un prodotto ottenuto da vegetali, animali o microrganismi o prodotti derivati, nonché un prodotto ottenuto mediante un processo di fermentazione tramite microrganismi contenente uno o più enzimi in grado di catalizzare una specifica reazione biochimica e che è aggiunto ad alimenti per uno scopo tecnologico in una qualsiasi fase di fabbricazione, trasformazione, preparazione, trattamento, imballaggio, trasporto o conservazione degli stessi.
– Coadiuvanti tecnologici: sono presenti nei prodotti alimentari in forma di residuo, senza avere alcun effetto tecnologico sul prodotto finito.
Purtroppo, i cibi, quando non sono addirittura contaminati, di oggi sono assolutamente carenti di enzimi a causa dei metodi di coltivazione su larga scala e dell’impoverimento dei terreni agricoli, salvo quelli derivanti da agricoltura biodinamica, per non parlare dei processi di trasporto, maturazione forzata, trasformazione e lavorazione degli alimenti, o del semplice procedimento di cottura oltre i 40°, che non preservano le proprietà enzimatiche dei cibi.
Gli enzimi, come abbiamo gia’ detto prima, sono i catalizzatori che accelerano notevolmente le reazioni biochimiche e questo senza alterare la loro struttura; molti processi metabolici sono da essi generati e guidati; essi rivestono molta importanza per il fatto che accelerando i processi biochimici, permettono che la vita si manifesti ai ritmi che conosciamo, sia nella fase nutrizionale sia nella fasedisintossicante e di disinfiammazione; queste particolari molecole proteiche mutano la forma delle sostanze coinvolte nella reazione biochimica; ognuno di essi svolge una funzione specifica ed ha un carica elettronica legata al tipo di forma che esso ha e che può variare a seconda della carica elettronica del terreno, del pH, della temperatura del luogo, il terreno ove l’enzima risiede.
Essi sono cosi delicati che basta un temporale in una giornata di sole oppure uno spostamento al mare od in montagna, perché essi cambino forma, cioè funzione.
Gli enzimi digestivi sono quelli più conosciuti; l’intero processo del metabolismo degli alimenti richiede la partecipazione di numerosi enzimi e l’apparato digestivo è dipendente da essi per la conversione degli alimenti nella forma utile all’organismo, che vengono poi trasportati dal sangue nelle varie parti del corpo.
Il processo della respirazione cellulare si basa su di una complessa serie di reazioni biochimiche chiamata Ciclo di Krebs; questo ciclo è il processo chiave per trasformare gli alimenti in energia e gli enzimi formano la base di questo processo; ecco perché se manca l’azione benefica di questi enzimi abbiamo dei guai nella digestione e questo può avvenire se essi sono assenti o scarsamente prodotti per le mutate condizioni del terreno; essi possono essere reintrodotti con appositi integratori in genere a base di ananas, papaia, kiwi, ecc. I semi germogliati sono comunque la più ricca fonte naturale di enzimi digestivi.
SISTEMA ENZIMATICO – Cosa significa sistema enzimatico endogeno ?
L’uomo è costituito da 70 bilioni (70 mila miliardi) di cellule. Il nostro corpo compie quotidianamente 200 milioni di processi chimici. Ogni singolo processo viene gestito e regolato da un particolarissimo enzima prodotto dall’organismo stesso
Il dizionario medico dice: la «vita» è l’interazione costante di tutti i processi realizzati dagli enzimi nell’ organismo. La malattia è pertanto l’interferenza nella interazione armonica degli enzimi.
Gli enzimi dell’organismo fermentano propagandosi. Se si attiva un unico enzima, allora si verifica immediatamente la produzione di una intera cascata di enzimi in attesa.
Il quadro enzimatico è geneticamente diverso. Questo significa che gli europei hanno bisogno di enzimi diversi rispetto agli asiatici.
Le statistiche dimostrano che la presunta durata e qualità della vita di un essere umano dipende in modo direttamente proporzionale dalla capacità funzionale del sistema enzimatico endogeno.
Durante il periodo di gestazione e l’allattamento ogni neonato riceve una grossa provvista di enzimi endogeni anche per l’avvenire. La salvaguardia della vitalità e della salute dipendono dalla giusta difesa di questa riserva di enzimi, la quale può essere garantita tramite un’alimentazione naturale che provveda a fornire il necessario apporto di costituenti enzimatici.
Secondo indagini mondiali oltre l’80% della popolazione soffre di carenza di sostanze vitali e di enzimi.
I primi sintomi di ciò sono astenia, difficoltà di concentrazione, predisposizione alle infezioni, problemi della pelle, generale abulia e disturbi della digestione.
Già a questo stadio possono verificarsi danni alle cellule e ai tessuti, che negli anni successivi conducono inevitabilmente alle più gravi malattie della civiltà odierna.
Nel 1991 illustri nutrizionisti, nella cosiddetta «Dichiarazione di Saas Fee», hanno richiamato l’attenzione sul fatto che un regime alimentare sbagliato e l’eccessivo avvelenamento dei nostri alimenti, sono la causa principale delle più gravi patologie.
Motivi della carenza di enzimi
Raccolte anzitempo dei prodotti, tempi lunghi di deposito e l’ulteriore trasformazione del cibo nelle attuali industrie alimentari tramite esposizione a radiazioni, riscaldamento, sterilizzazione, conservazione comportano una perdita inimmaginabile di enzimi di prima necessità e di altre sostanze attive. In particolare, cibi veloci hanno un valore nutritivo che si avvicina pericolosamente al numero “0 e servono quasi esclusivamente a far ingrassare.
(NdR: i Vaccini alterano sia gli enzimi che la flora batterica ed il pH intestinale ! I Vaccini sono i principali destabilizzatori del sistema enzimatico e della flora batterica autoctona !
Motivi dell’aumentato fabbisogno enzimatico
Sovrappeso, mancanza di movimento e stress. Questi eccessi della generazione moderna sono i veri e propri divoratori di enzimi! Le conseguenze sono la degradazione in cataboliti e la distruzione delle cellule.
L’uso di pesticidi (antiparassitari) avvelena il nostro organismo e rallenta così il nostro sistema nervoso. Inspiegabile astenia, disturbi della memoria e depressione sono le conseguenze!
A tutto ciò si aggiunge la doppia problematicità del fertilizzante chimico: il fertilizzante chimico gonfia sia il cibo che ogni singola cellula umana. Questa esagerata crescita, senza una naturale consistenza, assomiglia ad una spiga di grano che cede ad un lieve venticello rovesciandosi come un fiammifero.
Regolare gli enzimi endogeni:
– legame e rimozione di tutte le sostanze velenose e dei radicali liberi
– riduzione dell’invecchiamento da arteriosclerosi (colesterolo)
– qualità del flusso sanguigno (evitare trombosi)
– liberare il circuito delle conduzioni nervose bloccate
– cura delle ferite e alleviamento del dolore
– bilancio acido-basico
– equilibrio gastro-intestinale
– sistema ormonale
– recuperare le malattie mal modulate autoimmuni (problemi alle articolazioni e artrosi, psoriasi, sclerosi multipla)
– processo di guarigione in caso di malattie infettive (batteri, virus)
– riconoscimento e distruzione di cellule degenerate (tumore)
L’assunzione di vitamine, microelementi, minerali ed enzimi è solo limitatamente efficace perche’ le malattie del tratto digestivo e gastro-intestinale impediscono un’assimilazione completa.
Persino preparati vitaminici ad alto dosaggio possono avere effetto solo se nell’organismo vi è una giusta quantità di enzimi.
Microelementi e vitamine prodotti chimicamente non vengono accettati volentieri dall’organismo perché manca la vitale energia vibratoria.
Preparati enzimatici tradizionali hanno una limitata efficacia:
Finora si ottengono in pillole solo enzimi derivati dalla frutta esotica (papaina dalla papaya e bromelaina dall’ananas).
I preparati finora citati che forniscono un apporto di due – tre enzimi, non coprono in alcun modo il completo fabbisogno enzimatico del nostro organismo. (L’uomo ha bisogno di 10.000 enzimi al giorno, se non di più.)
Gli enzimi sono grandi organismi proteici, che nella loro forma non scomposta dall’ organismo, vengono assimilati solo ad una bassa percentuale.
Tratto da. naturalshop.it
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Gli enzimi possono subire un’inibizione da parte di altre molecole o ioni che si legano ad essi ed impediscono la catalisi.
Tra le più importanti forme di inibizione enzimatica ci sono l’inibizione competitiva e quella non competitiva:
– nell’inibizione competitiva l’inibitore ha una forma simile a quella del substrato (composti chimici simili) e si lega all’enzima nel sito attivo occupandolo in alternativa ad esso.
L’esito di questa competizione dipenderà dalla concentrazione delle due molecole contendenti il sito attivo. Qualora l’inibitore è in netta prevalenza rispetto al substrato, la V della reazione può anche scendere a 0;
– nell’inibizione non competitiva l’inibitore si lega alla molecola enzimatica in un punto diverso dal sito attivo in modo covalente o meno e modifica la struttura secondaria e terziaria dell’enzima e quindi, indirettamente, anche il sito attivo rendendo difficile la formazione del complessa ES e rallentando più o meno la V della reazione.
Vi sono enzimi che non seguono il modello comportamentale di Michaelis Menten. Tali enzimi, definiti allosterici (dal greco = altre forma) sono caratterizzati da una struttura quaternaria e presentano, oltre il sito attivo, anche un sito regolatore o sito allosterico nel quale può inserirsi un effettore positivo (attivatore) o negativo (inibitore).
L’enzima esiste quindi in due forme oscillanti fra uno stato attivo e uno inattivo a seconda dell’effettore legato.
Tali enzimi hanno un ruolo importante nella regolazione delle vie enzimatiche perche’ a seconda della forma in cui si trovano “aprono” una via o la “chiudono” secondo le necessità momentanee della cellula. Gli effettori, in genere, sono ormoni, secondi messaggeri, coenzimi, metaboliti intermedi o finali.
Questo e’ quanto avviene con l’introduzione di molecole derivanti dalle sostanze contenute nei Vaccini = inibizione-alterazione dellefunzioni enzimatiche.
Incompatibilita’ degli enzimi con le variazioni, rispetto alle loro condizioni ottimali, con e del pH digestivo: inibizione od iperattivazione
L’andamento tipico della V di una reazione enzimatica in funzione del pH è una curva gaussiana, in cui l’apice rappresenta il pH ottimale per quell’enzima e, comunque, la parte alta della campana (in cui la velocità ha valori intorno al massimo) corrisponde al range di efficienza. Via via che ci si allontana dal range di efficienza (pH < o > di quello ottimale) la velocità decresce fino a raggiungere valori vicino allo 0. La scarsa efficienza dell’azione enzimatica a pH diversi da quelli inclusi nel range di efficienza è dovuta all’alterazione del grado di ionizzazione dei gruppi presenti nel sito attivo dell’enzima e/o dei substrati per cui la formazione del complesso ES risulta ostacolata. A valori estremi di pH si può avere anche la denaturazione dell’enzima.
Tabella che mostra i pH ottimali degli enzimi digestivi.
vedi anche: Enzimi – Sistemi di trasporto a elettrone
By Giusy Arcidiacono (CT) – arcidiaconogiusy@hotmail.com – Perito Commerciale – chimico
Incompatibilità del calore (aumento termico corporeo, docuto a fermentazioni abnormi e/o putrefazioni) con gli enzimi.
Il problema che pone il calore, specie quello intestinale dovuto a forti fermentazioni e putrefazioni derivanti soprattutto dal degrado e dal metabolismo delle proteine animali, è la sua forte incompatibilità (il calore) con i food-enzyme o le vitalie, coi bio-catalizzatori presenti in tutti i cibi vivi (CRUDI).
Questi catalizzatori danno ai cibi caratteristiche uniche di auto-digeribilità e di bioelettro-magnetismo, cioe’ alle cariche ioniche che hanno gli atomi esistenti in quei cibi CRUDI.
Anche con l’avanzare dell’eta’ puo’ divenire difficile digerire certi cibi, e cio’ avviene non solo per l’alterazione della flora intestinale, ma anche quella del sistema enzimatico, cosi’ accade anche nei lattanti, bambini vaccinati.
Questi dati sono NOTI nel mondo accademico specializzato (specie ISS) da 40 anni, ma vengono nascosti …..forse per coprire gli interessi dei produttori di: alimenti, vaccini ecc.
http://www.nature.com/ki/journal/v49/n1/abs/ki19961a.html
http://maartens.home.xs4all.nl/me/RESOURCES/NEW/D-lacticAcidosis.pdf
Lo studio delle proprietà degli enzimi è di competenza della Biofisica (A) e della Biochimica; i progressi nella conoscenza di queste molecole hanno permesso rilevanti applicazioni, soprattutto nella biologia molecolare, nell’ingegneria genetica e nella medicina (ad esempio, si può citare l’impiego della DNA polimerasi nel processo noto come reazione a catena della polimerasi).
Quindi gli enzimi sono Proteine altamente specializzate quali catalizzatori nelle reazioni chimiche del metabolismo cellulare; sono prodotti anche dalle cellule a partire dagli amminoacidi.
L’Enzima svolge varie funzioni a livello cellulare; essi idrolizzano (sminuzzano) le grosse molecole.
Le infiammazioni riducono consistentemente il sistema enzimatico: L’attività enzimatica può essere influenzata anche da altremolecole. Esistono infatti molecole in grado di inibire tale attività: farmaci di sintesi ed veleni (tossine) sono inibitori enzimatici, ma in special modo i Vaccini – tutte queste Tossine (farmacologiche e non) infiammando le parti (cellule) con le quali vengono a contatto in qualsiasi parte del corpo, alterano SEMPRE (piu’ o meno gravemente) il sistema enzimatico, iniziando dall’ enzima chiamato Caspase-12 noto per la sua capacità di frenare i processi infiammatori e quelli legati al buon funzionamento del sistema immunitario ed al metabolismo corporeo.
Essi vengono prodotti da cellule e batteri e/o vengono introdotti con i cibi se non depauperati dai trattamenti industriali e di agricoltura NON biologica e/o biodinamica.
I cibi crudi e non pastorizzati sono molto più digeribili poiché contengono già gli enzimi necessari a digerirli o meglio a predigerirli.
Sono diversi i fattori che possono creare problemi alla digestione e alterare la funzione del sistema enzimatico e dei singoli enzimi: alimentazione non adatta al proprio organismo, cibi precotti, malcotti o troppo cotti (oltre i 45°), trattati, bevande alcoliche, stati febbrili e di raffreddamento, fattori di stress, indulgere troppo a tavola, masticazione insufficiente, dieta monotona o errate combinazioni alimentari, gravidanza, situazioni di intensa carica emotiva, uso di farmaci ma e soprattutto i Vaccini.
Per i particolari dei meccanismi indotti dai vaccini,
(A)
Biofisica degli Enzimi – Brano ed illustrazioni tratte dal libro Radiazioni non ionizzanti, ordine, disordine, biostrutture, di Franco Bistolfi – ediz. Minerva medica, pag 20 – vedi: Biofisica Bistolfi
Gli enzimi sono proteine, spesso legate strettamente a piccole molecole essenziali (coenzimi), che catalizzano le trasformazioni di substrati chimici ad esse fissati in corrispondenza del sito attivo.
In una approfondita analisi biofisica della funzione enzimatica Welch e Berry, si domandano: perche’ la matrice proteica degli enzimi e’ cosi grande rispetto al volume del centro attivo di reazione ? In realta’, la matrice proteica degli enzimi e’ oggi vista non solo come mediatore meccanico fra il sito attivo ed il mezzo, ma anche come una struttura capace di incanalare ordinatamente ed in maniera anisotropa (cioe’ direzionale) l’energia disordinata (isotropa) del mezzo. Non per niente i sistemi enzimatici organizzati ed agganciati ad una membrana, sono giustapposti alle sedi di sorgenti elettroniche e protoniche (cap. 5).
Il dinamismo delle proteine, su cui si e’ detto nel par.4, fa si che anche la matrice proteica degli enzimi vada incontro a variazioni conformazionali.
L’interazione protonico-conformazionale (PCI di Volkenstei) e’ uno dei grandi meccanismi, secondo Welch e Berry, col quale il complesso enzima + substrato, raggiunge lo stato di transizione richiesto. In altri termini, la forza protonmotrice del grediente elettrochimico di membrana, puo’ mettere in moto un enzima di membrana, inducendovi una variazione conformazionale, per cui la matrice proteica assume il ruolo di trasduttore di energia libera.
Nella matrice proteica degli enzimi, esistono almeno 3 elementi che suggeriscono la possibilita’ di trasduzione energetica: le alfa-eliche, i piani Beta ed il reticolo di legami idrogeno
ENZIMI per la DIGESTIONE
La scoperta del dott. Edward Howell:
Egli afferma che i cibi crudi e non pastorizzati sono molto più digeribili poiché contengono già gli enzimi necessari a digerirli o meglio a predigerirli, infatti i cibi crudi, sono in grado di alleviare il carico del processo digestivo dall’organismo in virtù della loro ricchezza enzimatica, con conseguente potenziamento del livello generale di salute.
Il nostro stomaco ha diverse aree funzionali: la zona superiore del cardias, dove i cibi ingeriti sostano temporaneamente senza che il nostro organismo li attacchi con acidi o enzimi, è lo spazio deputato ad una vera e propria autodigestione dei cibi stessi, ammesso che si tratti di cibi crudi e naturali.
In tale area dello stomaco, gli enzimi naturalmente presenti nell’alimento producono una pre-digestione dello stesso che arriva, secondo le ricerche dell’enzimologo americano Edward Howell, fino al 50% per i carboidrati, il 30% per le proteine e oltre il 10% per i grassi ! (1)
Questa autodigestione degli alimenti è, secondo Howell, estremamente importante perché solleva il nostro pancreas da uno stressante sovraccarico, lasciando a disposizione dell’organismo enzimi da usare per le attività immunitarie, energetiche ecc.
Inoltre una migliore digestione, oltre a produrre un’assimilazione ottimale dei nutrienti, riduce al minimo la produzione di quelle macromolecole indigerite che, compromettendo la funzionalità della parete intestinale, si trasformano in potenti allergeni da cui possono scaturire tutta una serie di patologie immunitarie e autoimmuni.
Il Dott. E. Howell, autorità a livello mondiale sugli enzimi e sull’alimentazione umana, parla anche di come gli enzimi divengono denaturati sopra i 48º centigradi. Poiché l’acqua bolle a 100º, si può comprendere che la cottura nuoce alla maggior parte degli alimenti. Ecco perchè passare le verdure al vapore è molto meglio che cuocerle. La cottura eccessiva distrugge gli enzimi e levitamine.
Possibili effetti fisiologici da carenza di enzimi alimentari nella dieta:
Una dieta a base di cibi cotti o trattati o comunque poveri di enzimi contribuisce ad una eccessiva ipertrofia della ghiandola pituitaria, la quale, come si sa, svolge un’azione di regolazione nei confronti di tutte le altre ghiandole. Ugualmente, il pancreas umano risulta abbondantemente ipertrofizzato se confrontato con quello degli animali che si nutrono solo di vegetali crudi.
Basti pensare che mentre il pancreas di un uomo di circa 63 Kg pesa tra gli 85 e i 90 grammi, quello di una pecora di circa 38 Kg pesa appena 18 grammi; il pancreas di un cavallo di circa 545 Kg pesa solo 330 grammi. Risulta evidente cioè quanto poco pesi l’uomo se confrontato al cavallo e di nuovo, se esso a confronto, quanto più grande risulti il suo pancreas.
Un interessante esperimento a riguardo, è stato condotto nelle Filippine dalla Scuola di Igiene della Salute Pubblica (1933).
La Scuola ha effettuato 768 esami post-mortem, giungendo alla conclusione che il pancreas dei Filippini era dal 25 al 50% più pesante di quello di Europei ed Americani, probabilmente a causa della dieta principalmente a base di riso cotto, consumato tre volte al giorno, che costringeva il pancreas ad un iperlavoro di secrezione enzimatica, in particolare di Amilasi.
Va rimarcato che un organo ipertrofizzato indica spesso una condizione patologica con implicazioni degenerative.
Anche il Dr. Edward Howell è giunto alla conclusione che l’ipertrofia del pancreas è il risultato di un adattamento patologico ad una dieta principalmente a base di cibo cotto. Una ricerca condotta presso l’Università del Minnesota ha mostrato cambiamenti significativi nel peso degli organi dei topi nutriti con cibo cotto: sia il pancreas che le ghiandole submascellari aumentavano il loro peso dal 20 al 30%. Ulteriori ricerche condotte da Grossman hanno evidenziato il ruolo di adattamento che la dieta gioca nella secrezione pancreatica.
Uno studio comparativo sui livelli di enzimi contenuti nel sangue, nelle urine e nei succhi gastrici degli umani introduce alcuni dati molto interessanti. Assumendo che la dieta media sia prevalentemente a base di cibi cotti (cioè possiede solo una frazione del contenuto originale di enzimi), risulta l’evidenza di un maggior tasso di riserva enzimatica nei tessuti dei giovani adulti se confrontato a quello degli anziani.
I giovani che consumano prevalentemente cibi poveri di enzimi sono quindi più soggetti ad impoverimento delle proprie riserve.
Un interessante esperimento sulla saliva ed il suo contenuto in Amilasi è stato condotto presso il Michael Reese Hospital, a Chicago. Nell’esperimento sono stati usati adulti compresi tra i 21 e i 31 anni ed un altro gruppo formato da persone tra i 69 ed i 100 anni di età. E’ stato dimostrato che il gruppo composto da individui giovani possedeva un contenuto di Amilasi salivare fino a 30 volte superiore rispetto a quello formato da individui anziani.
I risultati di questo esperimento dimostrano il perché le persone più giovani possano tollerare meglio una dieta a base di pane bianco, amidi e cibi cotti in quantità predominante. Al contempo, dal momento che le riserve di enzimi diminuiscono coll’aumentare dell’età, gli stessi cibi, consumati da persone più anziane, possono causare malattie a carico del sangue, costipazione (ostruzione intestinale), ulcere sanguinanti, gonfiori e artriti dovute alla digestione incompleta con conseguente fermentazione nel tratto gastro-intestinale e rilascio di tossine che finiscono nel flusso sanguigno andando poi a depositarsi nelle articolazioni e in altri tessuti molli.
E’ un fatto inconfutabile che le affezioni croniche si accompagnano sempre ad un tasso enzimatico diminuito, particolarmente a livello di sangue, feci, urine e tessuti.
In tutte le fasi acute di “malattia” e a volte anche ai primi stadi di cronicizzazione, si può riscontrare un tasso enzimatico alto, a dimostrare che l’organismo possiede delle riserve che vengono utilizzate più estesamente durante l’attacco della malattia.
Più la malattia avanza, più il contenuto enzimatico del corpo si abbassa.
Esiste una correlazione ben definita tra la quantità di enzimi che un individuo possiede e l’ammontare di energia di cui può disporre.
Il Dr. Howell afferma che “Gli enzimi sono una vera pietra di paragone della vitalità. Gli enzimi offrono un importante mezzo di calcolo per l’energia di un organismo. Ciò che noi chiamiamo energia, forza vitale, energia nervosa e forza può essere sinonimo di attività enzimatica”.
Il costruirsi e distruggersi dei tessuti è la diretta conseguenza dell’attività degli enzimi. In altre parole, il nostro stesso metabolismo è sostenuto dall’attività degli enzimi. Come conseguenza di ciò, quando il nostro livello di enzimi si abbassa diminuisce anche il nostro tasso metabolico e la nostra energia.
Con cio’ non si vuole affermare che la fonte della vita siano gli enzimi, ma che esiste una correlazione tra livello di enzimi, vitalità dei tessuti e livelli di energia.
Un altro esperto in questa materia era il Dott. Francis Pottenger.
I suoi famosi esperimenti con i gatti negli anni ’30 sono oggi più rilevanti che mai. Pottenger prese due gruppi di gatti e per anni attese di persona alla loro alimentazione.
Ad un gruppo furono dati esclusivamente cibi non lavorati e crudi. All’altro furono dati soltanto alimenti cucinati. I risultati furono chiari in modo schiacciante: i gatti alimentati con cibo crudo hanno vissuto una vita lunga e libera da malattie. I gatti alimentati con cibi cucinati si ammalarono e morirono molto più giovani.
La produzione degli enzimi negli organismi viventi, e’ deputata principalmente dai batteri autoctoni, la loro “cacca” sono gli enzimi, ma gli enzimi vengono prodotti anche dalle funzioni delle cellule che debbono essere adeguatamente nutrite !, quindi l’avere ed il mantenere un buon trofismo della flora batterica autoctona, del sistema enzimatico, del pH digestivo, specie quella intestinale e delle funzioni cellulari, e’ INDISPENSABILE per avere una buona e Perfetta Salute, fatto che ad esempio, con l’uso di qualsiasiantibiotico, farmaco o vaccino, viene SEMPRE INIBITO !
Ecco perche’ i medici della medicina ufficiale, ricordano ai loro pazienti che utilizzano gli antibiotici, di assumere alla fine della terapia, degli integratori multibatterici, ma cio’ non basta a ripristinare totalmente il sistema enzimatico alterato dagli antibiotici utilizzati, in quanto essi favoriscono la proliferazione della candida che se ne nutre…per cui occorre anche assumere dei prodotti multi enzimatici per aiutare il ripristino del sistema enzimatico alterato. che lo e’ sempre in OGNI problema di salute.
vedi anche: Crudismo + Enzimi alimentari + Cellule + Virus + Germi non sono le cause delle malattie + Distribuzione della Flora + Fermenti e Feci + Vitamine 1 + Vitamine 2 + Porfiria
Ecco il meccanismo del passaggio dei batteri (microbiota) dalla madre al neonato, con la nascita attraverso il canale uterino, immunizzando il piccolo appena nato !
Produzione Industriale di Enzimi
La produzione industriale di enzimi ad opera di microorganismi presenta i seguenti vantaggi: lo sviluppo microbico garantisce un prodotto abbondante; i microorganismi possono essere manipolati geneticamente; la maggior parte degli enzimi microbici vengono secreti all’esterno.
Molte specie batteriche elaborano enzimi che hanno importanza nella produzione industriale di alimenti o altro in particolare: Bacillus subtilis, B.licheniformis, Saccharomyces cerevisiae, Aspergillus niger, A.oryzae, non rientrano tra i patogeni o non liberano prodotti tossici.
Lactobacillus e Streptococcus che sono utilizzati per la preparazione di cibi e bevande. Microorganismo adatto per la produzione dell’enzima voluto
Modifiche genetiche del microorganismo per aumentare la resa del prodotto
continua sul sito: http://www.microbiologia.unige.it/dpb/Prodotti.htm
Le MALTODESTRINE FERMENTATE sono prodotte da organismi fungali non tossici, in particolare viene utilizzato come starter della fermentazione un ceppo non tossico di Aspergillus niger, che viene completamente rimosso al termine del processo di fermentazione, anche per evitare problemi di reazione allergica nei soggetti predisposti.
La fermentazione delle maltodestrine da parte di questo fungo da origine a questi enzimi:
Amilasi (30.000 DU/grammo), Proteasi (60.000 HUT/grammo), Proteasi concentrata (25.000 HUT/ grammo), Glucoamilasi (40 AGU/grammo), Lipasi (1.500 FCCLU/grammo), Cellulasi (6.000 CU/ grammo), Lattasi (10.000 ALU grammo), Endo-fitasi (140 endo-PG/grammo).
Le maltodestrine sottoposte a fermentazione fungina contengono naturalmente questo insieme di enzimi che possono adeguatamente sostenere le funzioni fisiologiche digestive. Le caratteristiche principali degli enzimi fungali ottenuti da maltodestrine fermentate si possono così riassumere:
1 – Sono attivi ad una temperatura che si avvicina a quella del corpo umano.
2 – Possono funzionare in un ambiente variabile da pH 3.0 a pH 9.0, e sono dunque gli unici enzimi attivi sia nel tratto acido, basico e neutro dell’intestino. A tal proposito, è importante sottolineare che Pepsina e Tripsina funzionano solamente nel pH acido dello stomaco, mentre gli enzimi pancreatici sono attivi solo nel pH alcalino dell’intestino tenue.
3 – La loro attività inizia già nella parte superiore dello stomaco. Questo favorisce la diminuzione della secrezione enzimatica digestiva propria dell’organismo, consentendo al pancreas di produrre maggiori quantità di enzimi sistemici e immunitari. Infatti, gli enzimi alimentari vengono attivati “naturalmente” dal calore già durante la masticazione dando così inizio al processo cosiddetto di “pre-digestione”, che continua anche mentre il cibo prosegue il suo cammino verso lo stomaco, per poi essere inattivati dalle secrezioni gastriche. In seguito, l’ambiente alcalino dell’intestino tenue riattiva gli enzimi alimentari che contribuiscono al compimento del processo digestivo.
4 – Scompongono efficacemente proteine, carboidrati, grassi e fibre, a differenza per esempio di bromelaina e papaina che svolgono un’azione esclusivamente proteolitica. Inoltre, questa speciale miscela di enzimi digestivi consente di scomporre anche zuccheri, latticini e persino di favorire l’assimilazione dei minerali contenuti nei vegetali mediante l’enzima Endo-fitasi.
5 – Sono la risposta ideale a tutti i problemi legati alla digestione, migliora l’utilizzazione di qualsiasi supplemento vitaminico/minerale e nutrizionale, costituisce un eccellente riordinatore della flora del tratto gastrointestinale se usato in abbinamento ai probioticiAcidophylus e Bifidobacterium Bifidum.
La Flora Batterica autoctona (micro organismi) produce normalmente assieme alle cellule, gli enzimi, essi sono la loro “cacca” che si depositano sulla parete della membrana cellulare dei batteri stessi, che è una struttura caratteristica della cellula procariotica, al di sotto della parete è presente la membrana cellulare: su di essa si trovano quasi tutti gli enzimi che svolgono le reazioni metaboliche.
Meglio funziona il metabolismo cellulare, meglio funziona la cellula nel suo insieme e meno tossine) rimangono nel citoplasma, nei mitocondri, ecc., all’interno della cellula….. meglio il corpo funziona nel suo insieme, piu’ salute si mantiene per l’Essere Vivente.
Gli enzimi sono comunque capaci di agire anche al di fuori della cellula e/o dell’ambiente che li ha prodotti.
Essi sono sensibili al calore (termolabili – gli stati febbrili, gli aumenti termici viscerali, li possono alterare), quindi in ambiente intestinale essi possono scomparire od alterare le proprie funzioni per: stati febbrili, fermentazioni abnormi, putrefazioni da proteine animali, pH alterato, termica del tubo digerente alterata, uso di antibiotici, farmaci, specie con l’utilizzo di Vaccini, materiali dentali, radiazioni, acidificazioni e basi forti, metalli tossici (es. mercurio + alluminio + antibiotici potenti + formaldeide ecc., contenuti anche nei Vaccini ed in alcuni alimenti provenienti da colture agricole inquinate ed anche dai grossi pesci, tipo tonno, pescecane, delfino, ecc. – vedi Contenuto dei vaccini
Gli Enzimi anche molto sensibili alle variazioni di temperatura anche intestinali.
Cio’ significa che le alterazioni degli enzimi, della flora, del pH digestivo e e della mucosa intestinale influenzano la salute, non soltanto a livello intestinale, ma anche a distanza in qualsiasi parte dell’organismo e produrre QUALSIASI tipo di malattia le quali non derivano da virus e/o batteri, ma dall’alterazione del sistema enzimatico che, quando alterato produce in primis, immunodepressione e dai parassiti – La teoria dei germi e’ Falsa + Come e perche’ nasce la malattia
Oltre a cio’ occorre riordinare la giusta Alimentazione Biologico Naturale, vedi: Alimentazione + Alimentaz. Naturale + Alimentaz. Biologica + Mangiare crudo = Crudismo + Stress Ossidativo – 1
IMPORTANTE:
Per cui l’alimentazione appropriata = il Crudismo è, e deve essere la BASE della salute e, come si può notare dalle varie statistiche, l’alimentazione corretta porta ad una vita lunga, serena e con pochi sintomi, (chiamati impropriamente “malattie” dai medici della medicina ufficiale), ma mai importanti.
Ma la principale fonte di attivazione del processo nutrizionale e depurativo sono gli ENZIMI, in quanto essi sono l’indispensabile mezzo alimentare, che stimola anche le capacità di autoGUARIGIONE del nostro organismo.
Diviene quindi INDISPENSABILE (per TUTTE le malattie), la loro assunzione periodica, senza dimenticare le altre tecniche naturali collaterali (alimentazione appropriata ed altri integratori tipo micro diete), riordinare enzimi e flora batterica con appositi preparati (capsule) multi batterici a base di ceppi di fermenti vivi, cioe’ micro organismi simbiotico residenti (autoctoni) non preparati su basi derivate dal latte.
Qualsiasi tipo di preparato enzimatico, va assunto contemporaneamente ai fermenti lattici necessari alla persona.
Per l’elenco dei principali batteri utili per l’intestino, vedi: Batteri autoctoni
Ricordarsi che le alterazioni degli enzimi, della flora, del pH digestivo e e della mucosa intestinale influenzano la salute, non soltanto a livello intestinale, ma anche a distanza in qualsiasi parte dell’organismo.
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vedi anche: Medicina Quantistica
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Gli enzimi sono formati da molecole proteiche ripiegate in modo da assumere una conformazione nello spazio (o struttura terziaria della proteina) che è tipica di ciascun enzima. Alcuni enzimi, detti “coniugati”, possiedono, legato alla catena proteica che prende il nome di apoenzima, un fattore o coenzima, fattore che ha la funzione di facilitare l’azione enzimatica. Il coenzima può consistere in un semplice ione (ad esempio di magnesio, di ferro, di manganese, di cobalto o di zinco), in una vitamina, oppure può essere rappresentato da una molecola più complessa, e in tal caso viene detto cofattore (sono ad esempio importanti cofattori il Nicotinamide-Adenin-Dinucleotide, NAD, e il Flavin-Adenin-Dinucleotide, FAD, coinvolti nelle reazioni della respirazione cellulare).
La capacità di un enzima di rendere più veloce una reazione chimica viene detto potere catalitico, e corrisponde a un fattore di almeno 106: ciò significa che la reazione viene accelerata di un milione di volte. È importante osservare che l’equilibrio di reazione, invece, non viene modificato: se all’equilibrio la concentrazione del prodotto è 10 volte quella del reagente, tale rapporto non cambia anche in presenza del catalizzatore enzimatico, che rende più rapido il raggiungimento del punto di equilibrio.
L’attività di un enzima è altamente specifica per il tipo di reazione che esso catalizza e per il tipo di reagenti (o “substrato”) che intervengono nella reazione stessa. In base al tipo di reazione che catalizzano, si possono distinguere differenti classi di enzimi: in particolare, gli enzimi idrolitici intervengono nelle reazioni in cui una sostanza viene degradata in composti più semplici, in presenza di acqua; gli enzimi ossidanti, o ossidasi, catalizzano le reazioni di ossidazione; gli enzimi riduttori, o riduttasi, agiscono invece nelle reazioni di riduzione, in cui viene eliminato ossigeno.
Il nome di un enzima si forma aggiungendo il suffisso “-asi” al nome del substrato con cui reagisce: secondo tale convenzione, ad esempio, l’enzima che controlla la scomposizione dell’urea si chiama ureasi, mentre quelli che controllano l’idrolisi delle proteine vengono detti proteasi (fanno eccezione alcuni enzimi, come la tripsina e la pepsina, che mantengono il nome che avevano prima dell’adozione di questa nomenclatura). Alcuni enzimi possiedono una proprietà particolare, che prende il nome di autocatalisi: essi, cioè, inducono la loro stessa formazione a partire da un precursore inerte chiamato zimogeno. In virtù di questa proprietà, tali enzimi possono essere facilmente fabbricati in provetta.
Tratto da it.encarta.msn.com:
Continua in: http://it.encarta.msn.com/encyclopedia_761575875/Enzima.html
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Nell’organismo umano si calcola che avvengano circa 100.000 reazioni chimiche al secondo; tali reazioni sono controllate da particolari molecole proteiche biocatalizzatrici chiamate enzimi, le quali per funzionare adeguatamente richiedono la presenza di determinati minerali. Se i minerali sono carenti, o se si registra la presenza di minerali tossici, la funzione enzimatica viene disturbata o si estingue, causando Gravi Danni all’organismo.
Definizione:
Un enzima è una proteina in grado di accelerare una specifica reazione chimica senza intervenire sui processi energetici che ne regolano la spontaneità. Chimicamente si parla di un catalizzatore biologico.
Enzima significa nel lievito, in quanto nel 1897 fu ottenuto per la prima volta un processo metabolico (la fermentazione alcolica) in vitro utilizzando un estratto di lievito.
L’enzima partecipa attivamente alla reazione: il substrato (la/e molecola/e su cui agisce l’enzima) va ad incastrarsi nel sito attivo (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un complesso.
Avvenuta la reazione, il prodotto viene allontanato dall’enzima, che rimane disponibile per agire nuovamente. Una singola molecola enzimatica è in grado di catalizzare in un secondo le reazioni di decine di migliaia di molecole identiche, rendendo gli enzimi efficaci anche in quantità minime.
A differenza dei catalizzatori inorganici, gli enzimi presentano un’elevatissima specificità, catalizzando solo una reazione o pochissime reazioni simili poiché il sito attivo interagisce con i reagenti in modo stereospecifico (è sensibile anche a piccolissime differenze della struttura tridimensionale).
Molti enzimi contengono molecole non proteiche che partecipano alla funzione catalitica. Queste molecole, che si legano spesso all’enzima nelle vicinanze del sito attivo, vengono chiamate cofattori e sono divise in due categorie, sulla base del loro legame con l’enzima: i gruppi prostetici e i coenzimi. I gruppi prostetici sono strettamente legati agli enzimi, generalmente in modo permanente.
I coenzimi sono legati piuttosto debolmente agli enzimi (una singola molecola di coenzima può associarsi con enzimi diversi) e servono come portatori di piccole molecole da un enzima ad un altro. La maggior parte delle vitamine, composti che gli esseri umani e altri animali non sono in grado di sintetizzare autonomamente, sono coenzimi.
Tratto da: www.wikipedia.org
CoEnzima: e’ la sostanza NON proteica dell’enzima stesso, ma che e’ indispensabile per lo svolgimento della propria attivita’ catalitica, cioe’ serve ad attivare le funzioni enzimatiche – vedi CoEnzima Q10
Commento NdR: Ricordarsi che: NON e’ possibile conoscere prima dell’assunzione, se un prodotto integratore serve o non serve al soggetto; solo l’assunzione e’ in grado di informare sulle reali reazioni dell’individuo al prodotto assunto, per cui si raccomanda di fare attenzione alla prima assunzione, alle proprie reazioni, che se troppo intense si consiglia di diminuire la dose e/o cambiare il tipo di prodotto.
In secondo luogo occorre ricordare che tutte malattie hanno come concausa le alterazioni (o gli “impazzimenti) degli enzimi, sia quelli endogeni (prodotti dai batteri autoctoni) e quelli specializzati dalle e nelle cellule, sia quelli introdotti con certi cibi.
La loro alterazione infatti determina nuove e pericolose reazioni chimiche conseguenti che sono fonte di ulteriore intossicazione e quindi di infiammazioni e/o di mancanza di elementi utili alla Perfetta Salute dell’organismo.
Una delle principali cause delle alterazioni del pH e della flora batterica intestinale e quindi delle alterazioni enzimatiche sono i Vaccini + Amalgami + Materiali dentari, contenenti Metalli tossici e gli Antibiotici !
PROMEMORIA:
I Vaccini (proteine a DNA – virus – altamente tossiche) deprimendo il sistema immunitario ed alterando la flora batterica ed il sistema enzimatico, sono all’origine di un’enorme quantita’ di malattie le piu’ disparate, perche’ destabilizzando il sistema enzimatico di modificano TUTTI i processi biochimici dell’organismo e quindi qualsiasi malattia puo’ apparire, es.: la Distrofia Muscolare e’ co prodotta dall’alterazione di certi enzimi che divengono difettosi alterando od impedendo la possibilita’ di produrre la distrofina…. Essa e’ caratterizzata da un grave deficit enzimatico, che colpisce i muscoli e da una progressiva diminuzione del tono e dello sviluppo muscolare, fino all’atrofia.
Oppure ad es.: Malattia di Pompe: ne’ e’ corresponsabile l’alterazione dell’enzima alfa-glucosidasi acida (GAA), enzima fondamentale per il metabolismo del glicogeno, una delle principali forme di riserva energetica delle nostre cellule.
Quando la proteina e’ difettosa, il glicogeno si accumula e danneggia i muscoli, compreso il cuore, nelle forme piu’ gravi.
Quest’ultima malattia proviene da una mutazione genetica che i genitori del malato i quali hanno subito la mutazione genetica con le loro vaccinazioni mutazione che hanno trasmesso e fatto “slatentizzare” al loro figlio dopo la successiva rivaccinazione del figlio/a.
Ricordiamo che gli enzimi sono anche adatti e deputati alla riparazione dei geni; quindi l’attentato al sistema enzimatico dell’organismo con i vaccini e’ il piu’ grave insulto che si possa effettuare ad un essere umano od animale.
Ricordarsi anche che le alterazioni degli enzimi, della flora, del pH digestivo e e della mucosa intestinale influenzano la salute, non soltanto a livello intestinale, ma anche a distanza in qualsiasi parte dell’organismo.
FLORA BATTERICA INTESTINALE e FERMENTI LATTICI VIVI
Durante l’assunzione giornaliera di enzimi (in capsule – che possono arrivare anche a 2 volte al di dopo o prima dei pasti) e’ vivamente consigliato l’utilizzo contemporaneo (ma non assunto nel medesimo istante ma dopo o prima di almeno 1/2 ora) diMagnesio e/o Cloruro di Magnesio, (ed altri minerali utili) affiche’ siano stimolate ancora di piu’ le reazioni chimiche che gli enzimi producono !
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TRANSAMINASI
Le transaminasi (o amminotransferasi) sono una sotto-sottoclasse di enzimi (appartenenti alla classe delle transferasi e aventi numero EC 2.6. predisposti a catalizzare la reazione di trasferimento del gruppo amminico α da un amminoacido a un α-chetoacido.
Le transaminasi più note sono 2:
– la glutammato-ossalacetato transaminasi, GOT, detta anche aspartato aminotransferasi, AST
– la glutammato-piruvato transaminasi, GPT, detta anche alanina aminotransferasi, ALT
Le transaminasi sono usate in medicina soprattutto al fine di evidenziare la presenza o meno di un danno epatico, e i loro valori normali sono indicati nei referti di laboratorio e variano a seconda della metodica analitica adottata. La scoperta delle transaminasi avvenne all’Università di Napoli nel 1955 grazie alle ricerche di Fernando De Ritis, Mario Coltorti e Giuseppe Giusti.
Continua su: http://it.wikipedia.org/wiki/Transaminasi
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LISOZIMA (la parola Lisozima deriva dal greco: liso = che taglia e zimo = enzima)
Il Lisozima, enzima polipeptidico normalmente presente nell’organismo, è uno dei fattori della immunità aspecifica cellulare ed umorale.
I principali effetti farmacologici della sostanza sono rappresentati dalle azioni antibatterica, antivirale ed immunomodulante.
Il lisozima ci protegge dal continuo pericolo delle infezioni batteriche. E’ un piccolo enzima che attacca la parete cellulare dei batteri,che hanno mutato forma o sono eterologhi, cioe’ estranei, non autologhi.
I batteri costruiscono un robusto rivestimento di catene di carboidrati legate trasversalmente da piccole catene peptidiche, che avvolge la loro delicata membrana per difenderla dalla forte pressione osmotica interna della cellula. Il lisozima rompe queste catene di carboidrati, distruggendo l’integrità strutturale della parete cellulare e quindi i batteri esplodono per la loro stessa pressione interna.
Tutti i liquidi corporei umani lo contengono per combattere le infezioni nelle superfici più esposte. Il sangue è il posto più pericoloso dove i batteri possono crescere, poiché verrebbero trasportati in tutti i distretti del corpo.
Nel sangue il lisozima fornisce una certa protezione, insieme con le armi ancora più potenti del sistema immunitario.
Esso è una sostanza di natura proteica presente negli uomini ed animali nelle secrezioni biologiche (saliva, lacrime, secrezioni spermatiche, muco nasale, latte materno, colostro, ecc.) e nelle uova (l’albume ne contiene grandi quantità).
Nei mammiferi il Lisozima e’ stato isolato dalle secrezioni nasali, saliva, intestino, urina e latte crudo, specie di asina.
La fonte piu’ presente in natura da cui estrarre il Lisozima Cloridrato e’ certamente dal bianco dell’uovo di gallina (non cotto), da cui il Lisozima e’ estratto e purificato. E’ estratto dall’albume delle uova fresche di pollo con un processo biotecnologico, utilizzando una resina polimerica aggiunta al bianco dell’uovo.
Concentrazione, purificazione e liofilizzazione dell’estratto sono i passi che portano ad ottenere il Lisozima Cloridrato. Nel bianco dell’uovo e’ presente in natura uno 0,3% di Lisozima, con questo processo di estrazione e concentrazione si ottiene un prodotto puro al 100% di Lisozima.
Il Lisozima ha la capacita’ di distruggere le cellule dei seguenti Batteri: Clostridia Butyricum, Clostridia Tyrobutyricum, Listeria Monocytogenes Scott A ecc.
Nel latte per la produzione di FORMAGGI, il Lisozima Cloridrato distrugge specificatamente il Clostridia Tyrobutyricum, batterio di origine vegetale.
Questo enzima scoperto nel 1922 da Fleming, espleta un’interessante azione antimicrobica, grazie alla capacità di idrolizzare i peptidoglicani che costituiscono la parete batterica In seguito alla lesione di questa struttura meccanicamente resistente, la cellula batterica richiama acqua fino a scoppiare.
Non a caso, dunque, il lisozima viene abbondantemente secreto nelle regioni corporee maggiormente esposte al contatto con patogeni (cavo orale, congiuntiva ecc.).
La sua importanza immunitaria è testimoniata dal fatto che neonati alimentati con latte artificiale privo di lisozima, hanno una frequenza di episodi diarroici tre volte superiore rispetto ai neonati alimentati con latte materno (in cui, oltre al lisozima, troviamo anche anticorpi).
Il pH ottimale per il funzionamento del lisozima è cinque (pH 5); in campo alimentare viene utilizzato, anche sotto la sigla E1105, per la conservazione di formaggi stagionati, tra cui il Grana Padano.
Il lisozima noto anche come muramidasi, fu scoperto nel 1922 dal noto Fleming, deve essere inteso come una sostanza enzimatica ad azione batteriolitica che scinde i legami glucosidici beta (1-4) fra l’acido N-acetilmuramico e dell’N-acetilglicosamina, propri di polisaccaridi.
La muramidasi quindi presenta la capacità di attaccare e demolire i polisaccaridi azotati che costituiscono gli strati periferici delle strutture cellulari di vari germi; sia saprofiti sia patogeni.
La molecola del lisozima si presenta strutturata da elementi di natura polipeptidica, ricca di amminoacidi basici e ciclici.
L’azione del lisozima e’ finalizzata a proteggere l’organismo, provocando: la lisi, le modificazioni delle caratteristiche tintoriale e l’agglutinazione dei germi sensibili; la diminuzione delle capacità tintoriali dovute all’azione del lisozima possono essere spiegate con la modificazione e perdita di sostanze cromotrope da parte del citoplasma batterico.
Da un punto di vista terapeutico, l’uso di lisozima si limita ad applicazioni topiche non essendo stato ancora dimostrato l’assorbimento attraverso la mucosa intestinale, riducendone per tanto l’impiego per via orale, si ricorda in oltre che l’impiego per via parenterale viene ridotto al massimo in quanto giudicato rischioso per l’elevata frequenza di incidenti a carattere allergico molto spesso con esito letale.
Vale la pena ricordare come Fleming, scoperse questa proteina enzimatica. Aveva un brutto raffreddore ed una goccia della secrezione del suo naso cadde accidentalmente in una cultura batterica. Lo scienziato, che era un grande osservatore, si stupì del fatto che i batteri della cultura, che egli teneva sotto osservazione col microscopio, dopo qualche tempo erano morti.
Si tenga presente che il titolo di lisozima nel latte di asina, valutato mediante metodo elettroforetico e analisi quantitativa, mediante analizzatore di immagini su gel, è risultato mediamente pari a 1,5 g/L.
Il lisozima è un agente antimicrobico naturale che scompone la parete dei batteri esso è già utilizzato nelle terapie per superare un infezione batterica e per la disinfestazione del cavo orale (dove ci sono più batteri che nel resto dell’organismo).
Un’aggiunta es., in dentifrici o colluttori (che non vengono ingeriti) puo’ produrre la reazione antimicrobica che avrebbe un effetto anti carie, anti placca e contro il cattivo odore della bocca).
Potrebbe essere utile nella produzione di soluzioni fisiologiche con lisozima da usare in sala operatoria mentre si entra in contatto con i vari tessuti e per cui il bisturi non può essere continuamente cambiato (ed entra in contatto con tessuti malati e tessuti sani per evitare sepsi)
Il Lisozima e’ un potente immunomodulatore, ed un rimedio per l’influenza e le prime vie respiratorie; è un importantissimo fattore di immunizzazione che la madre trasmette al neonato col latte materno.
E’ naturalmente presente nel latte equino, ma non in quello bovino e per questo in epoche remote i bambini malaticci traevano giovamento dall’alimentazione con latte di asina. E’ molto efficace in caso di tonsillite ipertrofica, con o senza placche purulente, anche in caso di tonsille grosse come palle da ping-pong.
Somministrare 250 mg. al giorno x 20 gg. Gia al 15° giorno le tonsille dovranno essere perfettamente piatte ! Com’è possibile tutto ciò?
C’è una stretta correlazione fra tessuto linfoide e lisozima, posso supporre che nei bambini “linfatici” (ma anche in molti adulti) ci sia una carenza strutturale nella produzione di quest’enzima.
Sintesi – LISOZIMA – é un enzima, immunostimolante ed é totalmente innocuo, che si trova naturalmente nel latte equino e non é un caso che una volta si dava il latte di asina ai bambini malaticci per tirarli risanarli. Si trova anche nell’albume dell’uovo perche’ serve a difenderlo dalle infezioni.
Il Lisozima fa regredire in modo spettacolare l’ipertrofia delle tonsille, praticamene un mese di terapia con 500 mg al di, oltre ad una migliore alimentazione, meglio se crudista, disinfiamma completamente le tonsille.
Vaccini e Latte vaccino e derivati tendono ad inibire la creazione dei lisozimi e le loro funzioni.
Terapia Enzimatica nutrizionale e con Lisozimi
Dose consigliata di lisozimi (adulti circa 1,5g ai pasti) il beneficio si vede in un giorno, per almeno 45 gg.
https://m.facebook.com/story.php?story_fbid=2177189185654352&id=100000898764524
J Biol Chem . 5 febbraio 2016; 291 (6): 2938-2953.
Pubblicato online il 20 novembre 2015 doi: 10.1074 / jbc.M115.662593 – PMCID: PMC4742756 – PMID: 26589796
Lipoproteina LprI di Mycobacterium tuberculosis agisce come un inibitore del lisozima *
By: Deepti Sethi,1 Sahil Mahajan,1 Chaahat Singh, Amrita Lama, Mangesh Dattu Hade1, Pawan Gupta,e Kanak L. Dikshit2
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Estratto
Mycobacterium tuberculosis esegue numerose strategie di difesa per il successo dell’instaurarsi dell’infezione sotto una vasta gamma di sfide all’interno dell’ospite. Una tale strategia che è stata delineata in questo studio è l’abrogazione dell’attività litica del lisozima da parte di una nuova lipoproteina glicosilata e localizzata localmente, LprI, che è presente esclusivamente nel complesso di M. tuberculosis . Il gene lpr I co-trascrive con il gene glb N (codifica per l’emoglobina (HbN)) ed entrambi sono sincronizzati in modo sincrono in M. tuberculosis durante l’infezione da macrofagi.
LprI ricombinante, espresso in Escherichia coli, ha mostrato un legame forte ( K d ≤ 2 n m) con il lisozima e abrogato completamente la sua attività litica, conferendo così protezione al Micrococcus lysodeikticus marcato con fluoresceina dall’idrolisi mediata da lisozima. L’espressione del gene lpr I in Mycobacterium smegmatis (8-10 volte) ha protetto la sua crescita dall’inibizione del lisozima in vitro e ne ha potenziato la fagocitosi e la sopravvivenza durante l’infezione intracellulare di macrofagi derivati da peritoneale e monociti, noti per secernere lisozima, e in presenza di lisozima aggiunto in modo esogeno nelle linee cellulari secondarie dove i livelli di lisozima sono bassi.
Al contrario, la presenza di HbN ha migliorato la fagocitosi e la sopravvivenza intracellulare di M. smegmatissolo in assenza di lisozima ma non sotto stress lisozima. È interessante notare che la co-espressione della coppia di gluponi N- lpr I ha elevato l’invasione e la sopravvivenza di M. smegmatis 2-3 volte nelle linee cellulari secondarie in presenza di lisozima rispetto alle cellule isogene che esprimono questi geni singolarmente.
Pertanto, il vantaggio specifico contro il lisozima generato dai macrofagi, conferito dalla combinazione di LprI-HbN durante l’invasione di M. tuberculosis, può avere implicazioni vitali sulla patogenesi della tubercolosi.
Commento NdR: anche in questi articoli si ripropone la teoria dei batteri quali cause del raffreddore, dimenticando la vera causa, cioe’ la nozione del terreno: un terreno in ordine immunitario impedisce l’azione di qualsiasi sostanza, batterio, virus nell’organismo eterologhi, quindi la cura consiste nel rinforzare le difese immunitarie e tutto cio’ che serve allo scopo puo’ essere comunque utilizzato, purche’ di origine naturale non di sintesi.
Ricordiamo anche che le alterazioni degli enzimi, della flora, del pH digestivo e della mucosa intestinale influenzano la salute, non soltanto a livello intestinale, ma anche a distanza in qualsiasi parte dell’organismo.
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MTHFR (& Disturbi Neurologici Indotti dalle Vaccinazioni – 19/06/2017
Polimorfismi ed esenzioni vaccinali
Il problema MTHFR (almeno in Italia) viene attualmente considerato limitatamente a pochissime patologie. Totalmente ignorato dai più è l’aspetto legato alla (maggiore o minore) “incapacità” che può avere l’organismo a detossificarsi dai bioccumuli tossici come quelli indotti dai vaccini e da altri agenti interferenti.
Esistono invece “medical practitioners” che adottano l’approccio conoscitivo a partire proprio da quelle informazioni legate ai polimorfismi SNP in oggetto per poi giungere ad un approccio metodologico basato sull’impiego di fattori compensatori della dieta, non escluso l’impiego di principi attivi che non sono solo genericamente identificabili come “acido folico”.
Immaginare di chiedere un’esenzione a dei medici/specialisti che esuli dai “loro” schemi procedurali, costruiti secondo i processi dell’istruzione programmata molto in voga negli anni ’70, significa tentare di smentire le fondamenta di una religione…
L’MTHFR nelle sue varie forme è coinvolto in numerosissime patologie a decorso cronicizzante ed è per questo che sta destando molta attenzione.
Vi è da aggiungere inoltre che non esistono solo i polimorfismi MTHFR con le loro varianti a svolgere un ruolo chiave in moltissime di queste patologie, ma una pletora di polimorfismi che interessano in profondità numerosissimi aspetti del metabolismo cellulare e mitocondriale in particolare…
Nota bene NdR:
La mutazione da citosina (C) a timina (T) in posizione 677 del gene della MTHFR (MetilenTetraHydroFolatoReduttasi) causa una riduzione del 50 % dell’attività enzimatica di questa proteina. Questa variante ha una trasmissione autosomica recessiva e porta ad un aumento del livello plasmatico di omocisteina, specie dopo carico orale di metionina.
Oltre il MTHFR
Infiammazione e Autoimmunità sono affini. Un’infiammazione persistente può dar luogo ad autoimmunità e viceversa.
La scoperta degli starter sottostanti comporta le competenze e le abilità di un detective.
Si consiglia vivamente di avvalersi di un medico che sia anche esperto avvocato per l’assistenza (rarissimo, in Italia a trovarsi).
Alcuni “starters” sono virus (Proteine virali) (EBV, CMV, HHV6, ZOSTER e altri), batteri (C. Pneumonia, Mycoplasma, Streptococcus, Staphylococcus e altri), patogeni intestinali, lieviti, muffe, metalli pesanti, sostanze chimiche, antigeni altamente reattivi, biotossine, xenobiotici e metaboliti tossici finali e/o intermedi di farmaci e vaccini.
Lista completa di sequenziamento dei geni correlati alla malattia:
ABCB1, AP1S3, ATG16L1, CARD14, COPA, HLA-C, IL10, IL10RA, IL10RB, IL1RN, IL23A, IL23R, IL36RN, IL6, IRF5, IRGM, LPIN2, MEFV, MVK, NCSTN, NLRC4, NLRP12, NLRP3, NOD2, PLCG2, PSENEN, PSMB8, PSTPIP1, PTPN2, TMEM173, TNFAIP3, TNFRSF1A, TRAF3IP2
“Single Nucleotide Polymorphism” (SNP) e “Single Nucleotide Variations” (SNV) comprovate scientificamente.
Lista delle patologie correlate SNV (Variazioni Singolo Nucleotide):
1p31.1a, ACVRL1+, ARMS2–HTRA1, ASTN2+, c7orf10+, CACNA1A, CARF, CFDP1, EDNRA, ENG+, ESR1+, FHL5, FHL5–UFL1+, GRIA1+, GRIA3, HCRTR2, HCTR1+, HEY2–NCOA7, HPSE2, IGSF9B, KCNK18+, KCNN3, LRP1, LRP1–STAT6– SDR9C7, MEF2D+, MPPED2, MRVI1, MTDH, MTHFR+, NBEA, ADAMTSL4–ECM1~, CCM2L–HCK~, DOCK4–IMMP2L~, FGF6~, GJA1~, GPR149~, ITPK1~, JAG1~, MED14–USP9X~, NOTCH4~, REST–SPINK2~, TGFBR2~, TSPAN2–NGF~, WSCD1–NLRP1~, ZCCHC14~, NOS3, NRP1, NSDHL, PHACTR1+, PLCE1, PRDM16+, RNF213, RYR2+, SLC24A3, SLC6A4, STX1A+, TGFBR2, TNF, TRPM8, TRPM8–HJURP+, YAP1
Lista dei Polimorfismi a Singolo Nucleotide connessi con lo stato di salute in generale:
AANT, ACAT1, ACE, ADM, AHCY+, BDNF, BHMT+, BTD, C5, CBS+, COMT+, CoQ2, CoQ3, COX5A, COX6C, CYP27A1, CYP27B1, DHFR, ENPP1, GSS, GSTM1, GSTP+, IGF1, IL10, IL23R, IL6, IL6R, KCNJ11, MAOA, MAOB, MAT1A, MAT2B, MTHFR+, MTR, MTRR+, NLRP6, NOS, NOS3, PDHA1, PDHB, PEMT, PNMT, PTPN22, PTS, QDPR, SHMT1+, SIRT1, SLC19A1, SLC22A5, SLC25A15, SLC25A32, SLC2A1, SOD2, SULT1A3, SUOX+, TGFB1+, TNF-alpha+, TRAF1, TRAP1, USF1, VDR+
Special thanks to John Catanzaro MD, autore del suddetto elenco. – [fine aggiornamento del 19 Giugno 2017].
Non solo i vaccini possono essere causa di impatto sull’espressività di taluni geni candidati all’autismo…Per esempio, questo studio evidenzia: Impatto cumulativo del bifenile policlorurato e delle grandi duplicazioni cromosomiche sulla metilazione del DNA, sulla cromatina e sull’espressione dei geni candidati all’autismo. [Aggiornamento del 28 Giugno 2017]
“Cumulative Impact of Polychlorinated Biphenyl and Large Chromosomal Duplications on DNA Methylation, Chromatin, and Expression of Autism Candidate Genes”
– http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S221112471631631X
MTHFR – Il vostro medico dovrebbe essere la prima persona ad informarvi sull’esistenza di questa mutazione puntiforme e per la quale dovreste essere controllati prima di ricevere qualsiasi vaccinazione e di qualsiasi altra prescrizione medica. In realtà essi non lo faranno. Sono molto pochi coloro che conoscono l’importanza dei fattori genetici e delle predisposizioni. È altrettanto importante scoprire se si è portatori di questo gene ancor prima di assumere anche un semplice integratore alimentare.
Come mai si sente parlare di MTHFR solo adesso?
Le informazioni sono state fuori dalla portata degli addetti ai lavori per molto tempo. Nel 2003 il “Progetto Genoma Umano” viene completato. Col passare degli anni sono state fatte delle nuove scoperte sui “perché” alcune popolazioni sono più inclini ad una data malattia cronica, al cancro e, naturalmente, all’autismo.
– http://www.genome.gov/10001772
– http://www.genome.gov/search.cfm?keyword=MTHFR&start=0
Che cos’é il MTHFR?
Il gene MTHFR è quello che fornisce le istruzioni per sintetizzare un enzima chiamato Metil-tetra-idrofolato-reduttasi. Questo svolge un ruolo importante nella biosintesi degli amminoacidi, i “mattoni” delle proteine. L’ Metil-tetra-idrofolato-reduttasi è importante per una reazione biochimica che coinvolge alcune forme dei folati vitaminici (chiamati anche Vitamina B9). In particolare, questo enzima converte una molecola chiamata 5, 10-metilene in un’altra chiamata 5-Metiltetraidrofolato. Questa reazione è basilare per il processo, suddiviso in molte fasi, che converte l’omocisteina in un altro amminoacido, la metionina. L’organismo impiega la metionina per sintetizzare le proteine ed altri composti importanti per il metabolismo cellulare e tissutale.
– http://ghr.nlm.nih.gov/gene/MTHFR
MTHFR
Dal momento che il 98% dei bambini autistici è portatore di una forma di mutazione MTHFR, sembrerebbe esserci una correlazione fra la sindrome autistica e tale gene MTHFR, giusto?
Avrebbe infatti senso, secondo voi, che una persona il cui metabolismo non è in grado di disintossicarsi correttamente, costituisca autonomamente un pericoloso carico di tossine? Il corpo umano è dotato di una grande capacità di autoregolazione ed è abbastanza adattabile; alcuni di noi possono essere imbottiti di vaccini previsti dai programmi di vaccinazione, mangiare scorrettamente, vivere in prossimità delle antenne di telefonia mobile, bere acqua di rubinetto tutti i giorni e non sviluppano alcun grave problema di salute o mentale.
Ma se alcuni di noi sono incapaci di svolgere queste reazioni biochimiche indispensabili a causa di una predisposizione genetica?
Dal momento che si stima che il 60% della popolazione è portatrice dei polimorfismi MTHFR (e di altri che agiscono in concomitanza con uno o più di essi e che sono al momento sconosciuti) e che essi sono la causa predisponente di molte malattie croniche, non dovremmo essere tutti sottoposti preventivamente ad accertamento prima di qualsiasi somministrazione farmacologica anche e soprattutto vaccinale ?
– http://www.freshideamama.com/mthfr-since-40-60-of-the-population-has-this-condition-and-it-is-the-underlying-cause-for-many-chronic-illnesses-shouldnt-we-all-be-getting-tested
– http://www.drrodneyrussell.com/677—1298.html
– http://www.jpands.org/vol9no4/boris.pdf
Mutazione MTHFR: un pezzo mancante al “puzzle” della malattia cronica. Carenze di produzione di questo enzima o il suo anomalo funzionamento sono stati associati spesso all’aumento del rischio di infarto miocardico, ictus, trombosi venosa, diversi tipi di cancro, difetti congeniti, malattie infiammatorie intestinali e numerose patologie neuropsichiatriche. In pratica la funzione del MTHFR è un fattore predittivo importante di predisposizione a malattie croniche e gli interventi mirati ad ottimizzare la funzionalità di questo enzima spesso possono essere preventivi o terapeutici.
– http://holisticprimarycare.net/topics/topics-a-g/functional-medicine/1353-mthfr-mutation-a-missing-piece-in-the-chronic-disease-puzzle
MTHFR e Il suo ruolo nell’autismo
Se avete dei figli portatori di una mutazione genetica puntiforme MTHFR (oppure se ne sono portatori uno od entrambe i genitori) e scegliete di farli vaccinare, le probabilità di reazione avversa di “autismo”, (così come di altri disturbi quali ADHD /ADD, asma, problemi di tiroide, problemi gastrointestinali, allergie e così via) è piuttosto elevata.
Questo è il motivo per cui alcuni genitori credono che “l’autismo è genetico” perché sì, c’è una predisposizione genetica, ma questo non vuol dire che saranno “nati autistici”. C’è di più.
Inneschi potenziali:
vaccini, infezioni causate da vaccini, infezioni, fattori ambientali, cattiva dieta/squilibrio nutrizionale, ecc., sono tutti in grado di disregolare il funzionamento di questo gene. Questi fattori sono conosciuti come “espressione genica”.
Nella diatriba in corso sulle cause dell’autismo ci sono coloro che sostengono che la responsabilità delle cause dell’autismo sia da attribuire esclusivamente ai vaccini, mentre altri sostengono la tesi delle cause esclusivamente genetiche. Entrambi devono trovare un giusto equilibrio fra questi estremismi.
Alcuni casi di “autismo” possono essere considerati congeniti e questo è perché hanno il gene (s) e la mamma può “risvegliare” questi geni (s) vaccinandosi col vaccino antinfluenzale, con il TDaP, a causa di numerose infezioni, oppure esponendosi ad una tossina ambientale (cioè coloro che vivono in prossimità di aree industriali, aree agricole, spray di massa, il glifosate ovvero il Roundup) durante la gravidanza.
La condizione MTHFR eterozigote composita si verifica quando si ha una mutazione del gene 677 e una mutazione del gene 1298. Questa combinazione è la più grave a causa del fatto che si hanno i sintomi di entrambi i difetti genetici. Il 98% dei bambini autistici ha il 677 e il 1298 (quindi con elevatissima predisposizione genetica al bioaccumulo di metalli pesanti).
Coloro che sono portatori di MTHFR in omozigosi o in eterozigosi sono sprovvisti anche della capacità di disintossicazione del corpo (i bambini autistici sono positivi ai test per gli alti livelli di metalli e spesso hanno carenze nutrizionali, complice anche una dieta squilibrata) e si ha la “tempesta perfetta” per un “cervello tossico”).
Comunque, solo una piccola percentuale di casi di “autismo” non può essere definita. Il resto dei casi sono stati descritti in precedenza ma sono spessissimo i genitori quelli che devono comporre i vari pezzi del puzzle “autismo”. Ma questo non dovrebbero farlo i nostri scienziati ?
Si può non condividere la scelta vaccinale per varie ragioni. Il Dr. Ben Lynch si pone però delle domande molto coerenti sul fatto che la presenza della mutazione della MTHFR (metil-tetra-idro-folato-reduttasi) possa essere controindicata con la somministrazione delle vaccinazioni. In un forum in cui si discute di MTHFR, ecco cosa ha scritto il dottor Ben Lynch
– http://mthfr.net/
“Personalmente, io non consiglierei di vaccinare ogni bambino portatore di una mutazione MTHFR omozigote – a meno che non corra un rischio molto elevato non vaccinandosi.” “Non si tratta solo di tiomersale nei vaccini – sono anche gli adiuvanti i responsabili dello stravolgimento del sistema immunitario – rendendo un soggetto suscettibile a condizioni autoimmuni o di iperreattività dei sistemi immunitari in generale. Come le allergie. “Tenete a mente, inoltre, che – allo stato attuale – non siamo a conoscenza di altre potenziali mutazioni di cui un bambino può essere portatore (come, ad esempio quelle che amplificano il sistema immunitario, quelle che annientano le capacità di disintossicazione dell’organismo o il funzionamento dei neurotrasmettitori). Quando si combinano queste possibili mutazioni con la mutazione della MTHFR e le vaccinazioni – è una ricetta pronta per l’autismo”.
“Identificare i fattori genetici associati allo sviluppo di eventi avversi potrebbe consentire di effettuare degli screening prima della somministrazione dei vaccini.” “Polimorfismi genetici in geni che esprimono un enzima precedentemente associato a reazioni avverse a una varietà di agenti farmacologici (MTHFR) e un fattore di trascrizione immunologica (IRF1) sono risultati associati a eventi avversi dopo la vaccinazione antivaiolosa in 2 campioni di studio indipendenti.”
“L’attivazione della metionina-sintasi (MS) per il fattore-1 di crescita insulino-simile e la dopamina: un obiettivo per le tossine dello sviluppo neurologico e thimerosal”.
http://mthfr.net/forums/topic/mthfr-and-vaccinesimmunizations-contraindicated/
“Why MTHFR is Becoming Recognized”
– http://mthfr.net/why-mthfr-is-becoming-recognized/2012/03/16/
“Gli eventi di metilazione hanno un ruolo fondamentale nella capacità dei fattori di crescita al fine di promuovere lo sviluppo normale.
Le tossine dello sviluppo neurologico, come l’etanolo e metalli pesanti, interrompono i fattori di crescita, aumentando la probabilità che essi possano esercitare effetti negativi sulla metilazione.” “I nostri risultati delineano un percorso alterato del fattore di crescita che regola l’attività di MS e che quindi modula le reazioni di metilazione, tra cui la metilazione del DNA.
La potente inibizione di questo percorso da parte di etanolo, piombo, mercurio, alluminio e thimerosal suggerisce che può esserci uno sviluppo importante di tossine in grado di compromettere lo sviluppo neurologico.”
Più in basso si legge: “I nostri studi rivelano anche che l’etanolo, i metalli pesanti e il conservante vaccinale thimerosal possono interferire con l’attivazione di MS e compromettere la metilazione folato-dipendente.
Poiché ciascuno di questi agenti è stato associato a disturbi dello sviluppo, i nostri risultati suggeriscono che la metilazione alterata, nel DNA in cui sia particolarmente compromessa la metilazione in risposta a fattori di crescita, può esserci un meccanismo molecolare importante che porta ai disturbi dello sviluppo. Questo è stato pubblicato in Molecular Psychiatry ( 2004) 9 , 358-370.
Le statistiche ufficiali ci informano Il 60% della popolazione è portatore di una mutazione MTHFR nelle sue varie forme.
La mutazione MTHFR predispone facilmente ai danni da vaccino. Devastante a livello mitocondriale.
L’ alluminio e il mercurio nei vaccini causano disordini mitocondriali. I neonati sono vaccinati con alluminio nei primi giorni di vita. Essi ricevono inoltre l’alluminio e il mercurio anche attraverso la placenta con il vaccino antinfluenzale e il TDaP somministrato alle gestanti. I vaccini amplificano il disturbo mitocondriale che poi predispone alla successive lesioni da vaccino.
Accertata (e ben documentata) una “apparentemente” insignificante idiosincrasia ai composti del mercurio nei soggetti portatori di ben due polimorfismi genetici (MTHFR rs1801131 e rs662).. Questo studio del 2014, di cui vi riporto la citazione su PubMed (screenshot e links), spiega a chiare lettere come i soggetti MTHFR e quelli portatori di altri polimorfismi mostrino un’elevatissima sensibilità chimica ai bassissimi livelli dei composti contenenti il mercurio.
Considerato che i polimorfismi genetici a singolo nucleotide (SNP) interessano non meno del 60% dell’intera popolazione, perché neanche l’1% dei genitori e il 100% dei medici non si interessano, almeno su base preventiva, del rischio (elevatissimo) a cui sono potenzialmente sottoposti i neonati all’atto delle vaccinazioni?
Qui ho fatto riferimento al solo mercurio (le autorità sanitarie ci garantiscono che i vaccini non ne contengono più ma quale può essere la loro credibilità ?) ma l’ipersensibilità riguarda anche i notissimi sali di alluminio di cui sono zeppi numerosissimi farmaci (inclusi i vaccini, anche se questi NON sono dei farmaci..) e ritenuti responsabili di numerosissime patologie neurologiche (in primis, l’autismo).
Adesso chiedetevi in quali mani state affidando la salute dei vostri figli. Patologie esistenti solo allo stato potenziale possono dunque emergere a livello fenotipico a causa di fattori scatenanti come quelli dianzi citati. Come mai in Italia non si eseguono di routine degli esami volti ad accertare la presenza di questa mutazione nei neonati ancor prima di vaccinarli ?
Come mai vengono ignorati sistematicamente questo ed altri studi che dimostrano inequivocabilmente come in presenza della mutazione MTHFR (ormai presente nel 60% della popolazione figli di genitori vaccinati !) i neonati non dovrebbero essere assolutamente vaccinati ?
Originale su PubMed:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=rs1801131+mercury
Traduzione italiana: http://alturl.com/udk3o
Vedi anche sul MTHFR:
http://www.mthfrsupport.com.au/vaccination-debate/
Abstract da: “Genetic basis for adverse events after smallpox vaccination”. In:
– http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18454680 – (J Infect Dis. 2008) Jul 1;198(1):16-22.
Molecular Aspects of Thimerosal-induced Autism – (Richard C. Deth, Ph.D. Professor of Pharmacology Northeastern University Boston, Massachusetts).
– http://www.whale.to/a/deth.pdf
MTHFR Research
– http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=MTHFR
MTHFR gene – methylenetetrahydrofolate reductase – “…A large number of genetic and environmental factors, most of which remain unknown, likely determine the risk of developing most common, complex conditions…”
– https://ghr.nlm.nih.gov/gene/MTHFR
Tratto da:
http://autoimmunityreactions.org/2016/06/25/mthfr-disturbi-neurologici-indotti-dalle-vaccinazioni/#content
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Trovata possibilita’ di Trasformazione di gruppi sanguigni ad altri gruppi: da A a 0, grazie a una coppia di enzimi di un batterio fecale – Giugno 2019
I ricercatori dell’Università della British Columbia (UBC) hanno scoperto che questi enzimi possono essere molto efficienti nel convertire l’antigene A, presente sui globuli rossi dell’omonimo gruppo sanguigno, in antigene H, tipico del gruppo 0.
vedi anche: Emodieta
Nature Microbiology (2019) – Download Citation – Published: 10 June 2019
An enzymatic pathway in the human gut microbiome that converts A to universal O type blood
By Peter Rahfeld 1, 2, Lyann Sim na1 1, 2, Haisle Moon 3, 4 na1, Iren Constantinescu 3, 4, Connor Morgan-Lang 5, 6, Steven J. Hallam ORCID: orcid.org/0000-0002-4889-6876 5, Jayachandran N. Kizhakkedathu ORCID: orcid.org/0000-0001-7688-7574 3, 4 &[…], Stephen G. Withers ORCID: orcid.org/0000-0002-6722-5701 1, 2, 7 – Show fewer authors
Estratto
L’accesso ad enzimi efficienti in grado di convertire i globuli rossi di tipo A e B in donatore “universale” O aumenterebbe notevolmente l’offerta di sangue per le trasfusioni. Qui riportiamo lo screening funzionale metagenomico del microbioma dell’intestino umano per la ricerca di enzimi in grado di rimuovere gli antigeni zuccherini di tipo A e B affini. Tra i geni codificati nella nostra libreria di 19.500 fosmidi espressi contenenti DNA batterico intestinale, identifichiamo una coppia di enzimi dall’anaerobo obbligatoFlavonifrattore plautii che lavorano di concerto per convertire efficacemente l’antigene A all’antigene H del sangue di tipo O, attraverso un intermedio di galattosamina. La struttura a raggi X della deacetilasi N-acetilgalattosamina rivela il sito attivo e il meccanismo del membro fondatore di una famiglia di esterasi. La galattosaminidasi espande le attività all’interno della famiglia CAZy GH36.
La loro capacità di convertire completamente da A a O dello stesso tipo di rhesus a concentrazioni enzimatiche molto basse nel sangue intero ne semplificherà l’incorporazione nella pratica trasfusionale, ampliando l’offerta di sangue.
I gruppi sanguigni
In linea di massima esistono quattro gruppi sanguigni: A, B, AB e 0. Ciò che li distingue è la presenza (o assenza) sulla superficie degli eritrociti o globuli rossi, di diverse molecole di zucchero. Questi zuccheri sono chiamati “antigeni” perché sono molecole che possono essere riconosciute dalle cellule del sistema immunitario, che in questo modo riesce a distingue tra ciò che appartiene all’organismo e ciò che invece è estraneo e potenzialmente pericoloso, ovviamente se questi svolge le sue normali funzioni e non e’ stato alterato da qualsiasi tipo di vaccino….se esso trova un antigene alieno (eterologo), reagisce e dà il via a una risposta difensiva per tentare di eliminare l’intruso: per questo, quando è necessario trasfondere (trasfusione) del sangue, bisogna conoscere bene il gruppo del donatore e quello del ricevente. L’unico gruppo sanguigno che può essere trasfuso senza rischi è il gruppo 0in quanto questo gruppo i globuli rossi del loro sangue, non hanno nessun antigene e per questo è chiamato possibile donatore universale.
Dallo studio però si evince, ma gia’ lo si sapeva, che alcuni enzimi riuscissero a rimuovere gli antigeni A e B dai globuli rossi, convertendo di fatto un gruppo A, B o AB in un gruppo 0, ma il processo non si era dimostrato molto efficiente e in definitiva sembrava poco conveniente su larga scala, per cui era stato accantonato.
Ora però i ricercatori della UBC hanno sviluppato un nuovo sistema che pare dia buoni risultati:
– analizzando il microbiota intestinale, in particolare l’insieme del patrimonio genetico della flora batterica del nostro intestino, hanno identificato due enzimi che, lavorando in coppia, privano i globuli rossi del gruppo A del loro antigene, lo zucchero:
N-acetilgalattosamina.
In particolare gli enzimi sono stati isolati dal batterio anaerobio Flavonifractor plautii:
– il primo – l’N-acetilgalattosamina deacetilasi – converte l’antigene A in una molecola chiamata galattosamina
– il secondo – la galattosaminidasi – rimuove l’ammina lasciando il globulo rosso privo di antigene. Proprio come gli eritrociti del gruppo 0.
Secondo i dati riportati dagli autori della ricerca, questo sistema è molto più efficiente di quelli identificati in passato e funziona anche su sangue intero, non solo nella soluzione di laboratorio.
Tuttavia, sottolineano gli stessi ricercatori, al momento non è stato possibile dimostrare che tutti gli eritrociti di gruppo A nei campioni vengano convertiti. È possibile che la conversione non sia totale, quindi è prematuro impiegare il sangue convertito artificialmente nelle trasfusioni negli esseri umani, perché potrebbero scatenarsi risposte immunitarie anomale (malattie immunitarie); i ricercatori quindi suggeriscono cautela e nuove ricerche in merito, per tentare di migliorare la metodologia.