Denaturazione delle proteine (variazione di forma)
vedi: ECCESSO di PROTEINE = GRASSO accumulato + Tracciabilità dei Cibi
Come abbiamo visto parlando di proteine, esse sono costituite da una catena di amminoacidi più o meno lunga.
La sequenza degli amminoacidi che costituiscono la proteina è detta struttura primaria.
Questa catena assume forme spaziali periodiche e regolari (per esempio ad elica) le quali definiscono la struttura secondaria, terziaria e quaternaria della proteina.
Queste configurazioni spaziali (forme) consentono alla proteina di svolgere funzioni particolari (ad esempio all’emoglobina di trasportare l’ossigeno).
La denaturazione modifica la struttura secondaria, terziaria o quaternaria (la forma) delle proteine senza modificare la composizione e la sequenza degli amminoacidi, ovvero senza rompere i legami peptidici.
Questa trasformazione comporta vari fenomeni:
– perdita delle attività biologiche (ad esempio inattivazione degli enzimi).
– coagulazione e aggregazione, per esempio con formazione di schiume.
– incremento della sensibilità agli enzimi digestivi, ovvero aumento della digeribilità che si verifica in genere con la cottura.
La denaturazione può essere causata da diversi agenti: il calore è senz’altro il più importante, poiché rompe i legami che stabilizzano la forma nativa.
Pochissime proteine alimentari non vengono denaturate alla temperatura di 60 gradi mantenuta per tempi prolungati. (NdR: specie con la cottura)
Nel caso del latte, l’odore tipico del latte bollito deriva dalla liberazione di solfuro di idrogeno, causato dalla rottura dei legami che stabilizzano la forma nativa delle proteine del latte.
Anche le basse temperature possono denaturare le proteine, come durante la congelazione.
Altri trattamenti come l’essicamento, gli ultrasuoni, le radiazioni ionizzanti o i trattamenti meccanici come l’impastamento e la laminazione sono in grado di denaturare le proteine.
La formazione di schiume (come l’albume montato a neve) avviene grazie alla denaturazione irreversibile delle proteine che si dispiegano e si dispongono all’interfaccia aria/liquido, consentendo di intrappolare l’aria.
Tratto da: http://www.cibo360.it/alimentazione/chimica/trasf_nutrienti/fermentazioni.htm
Commento NdR: Ma cioè che l’articolista non dice è che diverse proteine vengono trasformate in tossiche dai Vaccini e/o dai farmacianche mediante questo meccanismo, per via delle alterazione indotte (specie dai vaccini) delle sostanze del sangue:
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Doppel, proteina double face
Svelato il meccanismo che trasforma la molecola rendendola tossica. Uno studio su PLoS One firmato dalla Sissa di Trieste.
È stato svelato il meccanismo con cui Doppel, una proteina normalmente presente nei tessuti del corpo umano ma non nel cervello, si trasforma nella sua forma tossica e danneggia le cellule del sistema nervoso portando all’atrofia del cervelletto.
La colpa è tutta di una proteina del sangue, l’alpha 2 macroglobulina.
A dimostrarlo uno studio della Scuola internazionale di studi superiori avanzati (Sissa) di Trieste, coordinato da Giuseppe Legname e Stefano Benvegnù, e pubblicato su PLoS One.
La proteina Doppel (Dpl) è molto simile – per caratteristiche biochimiche e strutturali – alla proteina prionica, uno sviluppo anomalo della quale è responsabile di malattie neurodegenerative fatali, dette encefaliti spongiformi trasmissibili, come la sindrome della mucca pazza (variante umana della malattia di Creutzfeldt-Jakob).
La Dpl normalmente non è espressa nel cervello perché neutralizzata dalle proteine prioniche (sane, non anomale).
Per comprendere il meccanismo neurodegenerativo innescato dalla Dpl i ricercatori hanno studiato tutte le proteine con cui questa molecola interagisce. Quello che hanno scoperto è che il suo principale partner è l’alpha 2 macrogolubilina (una proteina del sangue, già noto fattore di rischio per l’Alzheimer) e che proprio questo legame è uno dei possibili meccanismi che scatenano l’azione mortale di Doppler nei confronti delle cellule nervose del cervelletto. Un’azione normalmente contrastata dalla proteina prionica.
L’interazione fra Doppel e l’alpha 2 macrogolubilina, però, non è sempre dannosa: “In particolare, sembra che il legame sia benefico per il sistema riproduttivo maschile e che l’espressione di Dpl sia necessaria per una corretta prestazione degli spermatozoi, al contrario la sua espressione nel cervello e l’interazione con l’alpha 2 macrogolubilina sembra altamente tossica.
Dunque lo stesso meccanismo biologico pare sia benefico per il sistema riproduttivo maschile e letale per il sistema nervoso centrale”, ha spiegato Giuseppe Legname. (c.v.)
Riferimenti: PLoS One doi:10.1371/journal.pone.0005968
